La lattato deidrogenasi (LDH), a volte chiamata anche acido lattico deidrogenasi, è un enzima presente in quasi tutti i tessuti dell'organismo. Svolge un ruolo cruciale nel metabolismo cellulare, catalizzando la conversione reversibile di piruvato in lattato con l'ossidazione concomitante di NADH a NAD+. Questo processo è fondamentale per la produzione di energia, soprattutto in assenza di ossigeno (anaerobiosi).
Ruolo e Funzione:
L'LDH catalizza la seguente reazione:
Piruvato + NADH + H+ <-> Lattato + NAD+
In condizioni aerobiche, il piruvato prodotto dalla glicolisi entra nel ciclo di Krebs e viene ossidato a CO2 e H2O. In assenza di ossigeno, l'LDH converte il piruvato in lattato, rigenerando il NAD+ necessario per continuare la glicolisi. Questo permette alle cellule di produrre energia anche in assenza di ossigeno, anche se in modo meno efficiente.
Isoenzimi:
L'LDH esiste in cinque forme isoenzimatiche distinte, che differiscono nella loro composizione subunitaria. Ogni isoenzima è un tetramero composto da due diverse subunità, chiamate subunità H (cuore) e M (muscolo). Le cinque isoforme sono:
Significato Clinico:
La misurazione dei livelli di LDH nel sangue è un test diagnostico importante. Livelli elevati di LDH nel siero possono indicare danno o distruzione cellulare in vari tessuti dell'organismo. Poiché diverse isoforme di LDH sono predominanti in diversi tessuti, l'analisi delle isoenzimi può aiutare a identificare il sito del danno.
Condizioni associate ad elevati livelli di LDH:
Interpretazione dei Risultati:
L'interpretazione dei livelli di LDH e delle isoenzimi deve essere sempre effettuata da un medico, tenendo conto del quadro clinico completo del paziente. Un singolo valore elevato di LDH non è di per sé diagnostico di una specifica malattia, ma indica la necessità di ulteriori indagini. L'analisi delle isoenzimi può aiutare a determinare quale organo o tessuto è più probabilmente coinvolto nel danno cellulare.